Studies on thermodynamic aspects of protein denaturation with the aim of obtaining additional information regarding protein structure-function relationship. Protein denaturation is done in many ways including thermal denaturation, chemical denaturation (by urea or guanidine hydrochloride), solvent denaturation, salt denaturation and interaction of proteins with surfactants. Different techniques such as equilibrium dialysis, isothermal titration microcalorimetry, differential scanning calorimetry, spectroscopy and densiometry are used for this purpose. Also kinetics of activation and inactivation of enzymes attached to ligands (inhibitor, activator, denaturant) and comparative studies related to kinetic and thermodynamic parameter involved.

 

A brief review of a representative project

A new equation with a useful simple graphical method, very similar to the Scatchard plot (heat divided by ligand concentration versus heat) was introduced to obtain the equilibrium constant and the enthalpy of binding using isothermal titration calorimetry (ITC) data for a set of independent binding sites. The equilibrium constant and molar enthalpy of binding measured by a linear pseudo-Scatchard of calorimetric data for a system with a set of independent binding sites (such as binding fluoride ions on urease and monosaccharide methyl a-D-mannopyranoside on concavalin-A) was remarkably like that obtained from a normal fitting Wiseman method and other our technical methods. On applying this pseudo-Scatchard graphical method to study the binding of copper ion on myelin basic protein (MBP), a concave downward curve obtained was consistent with the positive cooperativity in the binding. A graphical fitting simple method for determination of thermodynamic parameters was also introduced. This method is general, without any assumption and restriction made in previous method. This general method was applied to the binding of cyanide ion on catalase and product inhibition study of adenosine deaminase and carbonic anhydrase.

********************************* All Finished Projects in Persian *********************************

طرحهای پژوهشی خاتمه یافته – علی اکبر صبـوری

 

ردیف

عنوان طرح

نوع طرح

نوع مسئولیت

محل طرح

بودجه/ میلیون ریال

تاریخ شروع

تاریخ پایان

1

مطالعه ترموديناميكي مجموعه اي از پيوندهاي مشابه

بنیادی

مجري

دانشگاه تهران

12

1/10/77

1/4/76

2

مطالعه ترموديناميكي تأثير كمپلكس ضد سرطان بر آلبومین سرم انسانی

بنیادی

مجري

دانشگاه تهران

10

20/7/78

20/4/77

3

مطالعه ميكروكالريمتري سينتيك غير فعال شدن الكل دهيدروژناز

بنیادی

مجري

دانشگاه تهران

10

1/10/78

1/10/77

4

تأثير متابوليتهاي طبيعي بر كاتالاز

بنیادی

مجري

دانشگاه تهران

10

15/10/79

15/2/79

5

آناليز شبه اسكاچارد داده هاي كالريمتري تيتراسيوني

بنیادی

مجري

دانشگاه تهران

16

11/1/80

1/10/78

6

ایده های جدید کالریمتری در مطالعه برهم کنش بیوماکرومولکول با لیگاند و تغییر در پایداری و ساختار پروتئین

بنیادی

مجري

دانشگاه تهران

(طرح برگزیده سال 83 دانشگاه تهران)

69

10/10/79

10/10/82

7

رابطه ساختار و عملكرد در تايروزيناز

بنیادی

مجري

دانشگاه تهران

(طرح برگزیده سال 86 دانشگاه تهران)

80

1/9/82

1/2/86

8

بررسي ترموديناميكي و سينتيكي پايداري هورمون رشد

کاربردی

مجري

مركز ملي تحقيقات ژنتيك و بيوتكنولوژي

150

15/1/83

15/1/86

9

كارنامه پژوهشي ايران و مقايسه آن با ساير كشورها

بنیادی

مجري

دانشگاه تهران با بودجه شوراي پژوهشهاي علمي كشور

63

1/1/82

1/4/81

10

توسعه و کاربرد روشهای کالریمتری تیتراسیونی همدما در علوم زیستی

بنیادی

مجری

دانشگاه تهران با بودجه صندوق حمایت از پژوهشگران کشور

600

1/12/84

1/12/86

11

خرید تجهیزات کالریمتری

کاربردی

مجری

دانشگاه تهران با بودجهریاست جمهوری

595

16/5/84

16/7/84

12

ارزیـابـی علـم شیمـی در ایـران

کاربردی

مجری

مـرکـز تحقیقـات سیـاست علمـی کشـور

250

10/10/87

10/4/88

13

مقایسه ساختاری مقایسه ایروی برخی پروتئینهای شیر شتر و گاو

بنیادی

مجري

دانشگاه تهران

100

25/1/86

25/5/89

14

کاربرد نانو ذرات فلزی در درمان سرطان پستان

کاربردی

مجری

کمیته نانو دانشگاه تهران

(حمایت معاونت علمی رئیس جمهوری از توسعه فناوریهای راهبردی)

100

27/5/88

27/5/89